Quimotripsina

quimotripsina
Estrutura cristalográfica do quimotripsinóxeno de vaca (Bos taurus).[1]
Identificadores
Número EC 3.4.21.1
Número CAS 9004-07-3
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO
quimotripsina C
Identificadores
Número EC 3.4.21.2
Número CAS 9036-09-3
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

A quimotripsina é un encima dixestivo de orixe pancreática, que actúa no duodeno, onde realiza a dixestión proteolítica das proteínas e polipéptidos.[2] A quimotripsina orixínase a partir dun precursor ou cimóxeno inactivo chamado quimotripsinóxeno. A quimotripsina actívase en presenza de tripsina, outro encima dixestivo. A quimotripsina cliva (corta) preferentemente enlaces peptídicos nos que o lado carboxilo do enlace (a posición P1) é unha tirosina, triptófano, ou fenilalanina. Estes aminoácidos conteñen un anel aromático na súa cadea lateral que cabe nun peto (pocket) hidrofóbico (a posición S1) do encima. A hidrofobicidade e forma complementaria entre a cadea lateral P1 do péptido substrato e a cavidade de unión S1 do encima explican a especificidade de substrato deste encima.[3][4] A quimotripsina tamén hidroliza outros enlaces peptídicos (amida) en péptidos en menor proporción, especialmente os que conteñen leucina e metionina na posición P1.

O seu nome contén a raíz "quimo" procedente do grego "χυμός" - khymos, "zume"[5][6], e non debe trabucarse con "quimio" (relativo á química). O quimo é o líquido pastoso parcialmente dixerido que o estómago verte o duodeno, que se mesturará cos zumes pancreático e intestinal para completar a dixestión.[7] No quimo pode atoparse a quimotripsina, entre outros encimas.

  1. PDB|1CHG; Freer ST, Kraut J, Robertus JD, Wright HT, Xuong NH (1970). "Chymotrypsinogen: 2.5-angstrom crystal structure, comparison with alpha-chymotrypsin, and implications for zymogen activation". Biochemistry 9 (9): 1997–2009. PMID 5442169. doi:10.1021/bi00811a022. 
  2. Wilcox PE (1970). "Chymotrypsinogens — chymotrypsins". Methods in Enzymology. Methods in Enzymology 19: 64–108. ISBN 978-0-12-181881-4. doi:10.1016/0076-6879(70)19007-0. 
  3. Appel W (1986). "Chymotrypsin: molecular and catalytic properties". Clin. Biochem. 19 (6): 317–22. PMID 3555886. doi:10.1016/S0009-9120(86)80002-9. 
  4. Berger A, Schechter I (1970). "Mapping the active site of papain with the aid of peptide substrates and inhibitors". Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 257 (813): 249–64. PMID 4399049. doi:10.1098/rstb.1970.0024. 
  5. Chyme, Online Etymology Dictionary
  6. χυμός, Henry George Liddell, Robert Scott, A Greek-English Lexicon, on Perseus Digital Library
  7. chyme, Merriam-Webster Online Dictionary

From Wikipedia, the free encyclopedia · View on Wikipedia

Developed by Tubidy